Enzimas(propiedades) 3p2b2k

Las características más sobresalientes de las enzimas son su poder de catalítico y especifidad en las reacciones. Además, la actividad de muchas enzimas está regulada. Casi todas las enzimas conocidas son proteínas, sin embargo, existen moléculas de RNA (ribosomas) catalíticamente activas, lo que indica que las proteínas no tienen un monopolio absoluto como catalizadores. Las enzimas tiene un enorme poder de catalítico aceleran reacciones multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso más (106 a 1012 veces).

Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguientes propiedades: 1. Están presentes en pequeñas cantidades. 2. No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reacción y por lo tanto, cada molécula de

enzima puede participar en muchas reacciones individuales. 3. No tienen efecto sobre la termodinámica de la reacción.

4. Tiene gran poder catalítico. 5. Son catalizadores en las reacciones químicas de los sistemas biológicos. 6. Poseen un elevado grado de especifidad de sustrato.

7. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura. 8. La mayoría de las enzimas son proteínas ; •

La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa

• Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: Cofactores:

•

Holoenzima/ Apoenzima

9. Las enzimas se clasifican según la reacción

-iones inorgánicos -complejos orgánicos prostéticos

coenzimas

grupos

•Nomenclatura: -Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.) -Nombre sistemático -Nombre trivial

 Concentración de substrato  La forma hiperbólica de la curva  Efecto de la temperatura en la actividad enzimática  Efecto del pH sobre la velocidad de reacción  Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción

EFECTO DEL PH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN El pH tiene una influencia marcada sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. Característicamente, para cada enzima hay un valor de pH al cual la velocidad es óptima y a cada lado del óptimo la velocidad es inferior. Esto se debe a que los sitios activos de la enzima se componen a menudo de grupos ionizables que deben encontrarse en la forma iónica adecuada, con el fin de mantener la conformación del sitio activo, unir los sustratos o catalizar la reacción. Además, uno o más de los sustratos puede contener grupos ionizables y sólo una forma iónica del sustrato puede unirse a la enzima y experimentar la catálisis. La relación pH actividad de la enzima depende del comportamiento ácido básico de la enzima y del sustrato. La disminución de la actividad enzimática podría deberse a la formación de una forma iónica incorrecta del sustrato o de la enzima, o de ambos. El pH óptimo de la enzima y el pH de su entorno celular no siempre es el mismo; de tal manera que, en ocasiones, la regulación intracelular de su actividad es el pH.

CONCENTRACIÓN DE SUBSTRATO Velocidad máxima: la velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de substrato convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en µmoles de producto formadas por minuto. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima, aumenta conforme se incrementa la concentración de substrato hasta que se llega a una velocidad máxima (Vmax), a partir de la cual la velocidad de la reacción, es independiente de la cantidad de substrato. El que la velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la saturación del sitio activo con el substrato. La ecuación de esta hipérbola corresponde a una cinética clásica de Michaelis- Menten

Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción Muchas reacciones químicas transcurren a una velocidad mayor si la temperatura aumenta. Un aumento en la T comunica más energía cinética a las moléculas del reactivo, dando más colisiones eficaces por unidad de tiempo. Las reacciones catalizadas enzimáticamente se comportan análogamente hasta cierto punto. Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reacción se incrementa con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se

debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera energética de estado de transición, para formar a los productos. Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la temperatura del medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

La forma hiperbólica de la curva de velocidad La mayoría de las enzimas muestran cinéticas del tipo hipérbola rectangular como describieron en 1913 por primera vez Leonor Michaelis y Maud Menten. Este trazo se obtiene al graficar la velocidad de la reacción enzimática vs. La concentración de Substrato; este comportamiento se describe por ejemplo para la disociación del Oxígeno de la mi-o-globina. Existen algunas enzimas que se denominan “alostéricas”, que frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide (en forma de S), que es similar a la mostrada para la disociación del Oxígeno de la hemoglobina.

Efecto de la variación del pH en la actividad enzimática Efecto del pH en la ionización del sitio activo: la concentración de H+ afecta la velocidad de la reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere de que la enzima y el substrato tengan grupos químicos en una forma iónica particular para poder

interactuar. Por ejemplo la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo de una lisina en estado pro-tonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por tanto a la velocidad de la reacción. Efecto del pH para la desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posible modificar las interacciones iónicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado nativo:

El pH óptimo varía para las diferentes enzimas: el pH al cual las enzimas adquieren su máxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de aminoácidos que las conforman, por supuesto, también está relacionado con el microambiente celular en el cual desarrollan su catálisis. Por ejemplo la pepsina que es una enzima digestiva que actúa en el estómago, posee un pH óptimo de alrededor de 2 unidades, por el contrario otras enzimas que actúan a pH neutro, se desnaturalizan a pH alcalino o ácido.

Enzimas reguladas: Todas las enzimas presentan características que influyen en la regulación de su actividad dentro de la célula, por ejemplo: ·pH. El pH óptimo de una enzima es de 5 y su entorno tiene un pH de 7, por lo tanto, la actividad de esa enzima no es la óptima. ·Temperatura. La catalasa tiene una actividad óptima a 0º C. La temperatura corporal es de 36.5º C, la actividad de la enzima no es total. ·Presencia de co-factores. Algunas enzimas necesitan co-factores como Mg++, Fe++, etc.; la concentración de estos metales regula la actividad enzimática. ·Concentración de sustrato. La actividad enzimática dentro de la célula también se ve regulada por la concentración de sustratos. Además de estas propiedades comunes a todas las enzimas, hay otras que tienen funciones especiales para regular el metabolismo, éstas se denominan enzimas reguladoras. Hay dos tipos de regulación: 1) Enzimas alostéricas 2) Enzimas moduladas covalentemente

Enzimas alostéricas o no reguladas:

El término alostérico significa otro sitio. Las enzimas alostéricas poseen, además del sitio activo, otro sitio al que se enlaza de modo reversible, no covalente, el co-factor o modulador. El centro alostérico es tan específico para el modulador como lo es el sitio activo para el sustrato. Un modulador puede ser (+) cuando estimula la actividad de la enzima; (-) cuando inhibe la actividad enzimática; puede ser homotrópico, cuando su modulador es el propio sustrato; y heterotrópico, cuando su modulador es diferente al sustrato. Algunas enzimas poseen más de un sitio alostérico y se denominan polivalentes.

a) Rutas lineales  Inhibición o retroinhibición

 Estimulación o retroalimentación

b) Rutas ramificadas