Sifat Fisika Dan Kimia Protein (autosaved) 495o19

Sifat

Fisika

dan

Kimia

Protein

[1]

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi masing-masing dapat menimbulkan tegangan pada membran tersebut. Unsur Karbon Hidrogen Nitrogen Oksigen Sulfat Phospat

Persentase (%) 51,0 – 55 6,5 – 7,3 15,5 – 18 21,5 – 23,5 0,5 – 2,0 0,0 – 1,5

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein mengendap. Prinsip ini digunakan untuk memisahkan protein dari larutannya. Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan asamasam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein. Prinsip ini dipakai untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi minum susu atau makan telur mentah kepada pasien. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode. Sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai titik isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan pedoman dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein. http://perpustakaancyber.blogspot.com/2013/10/pengertian-protein-contoh-struktur-sifat-jenisfungsi.html

Sifat-sifat Fisis Lemak 1.Titik lebur (melting point) lemak relatif rendah,tetapi selalu lebih tinggi dari temperatur dimana ia menjadi padat kembali (setting point). Misal lemak sapi mencair pada 49°C dan menjadi padat kembali pada 36°C. Titik lebur lemak tergantung pada panjang pendeknya rantai karbon dari asam lemak penyusunya dan banyak sedikitnya ikatan – ikatan rangkap. Makin panjang rantai karbon tersebut makin tinggi titik lebur lemak, dan makin banyak ikatan rangkap makin rendah titik leburnya. Misal titik lebur trimalpitin 66°C dan tristearin 71°C. Titik lebur triolein yang mempunyai tiga buah ikatan rangkap mempunyai titik lebur -5°C. 2. Lemak netral tidak larut dalam air, tetapi dapat larut dalam pelarut-pelarut lemak seperti eter,chloroform,petroleumeter,carbon tetrakhlorida. Lemak dapat larut dalam alkohol panas dan sedikit larut dalam alkohol dingin. 3. Berat jenis lemak padat sekitar 0.63,sedangkan minyak atau lemak cair 0.915-0.940,karena berat jenis lemak lebih rendah dari pada berat jenis air menyebabkan lemak menjadi terapung diatas air bila keduanya dicampur. 4. Lemak murni tidak berwarna,tidak berbau,tidak ada rasanya serta mempunyai sifat netral. Lemak berbau atau berwarna disebabkan karena adanya figment-figment dari asalnya atau mengalami perubahan struktur disebabkan pengaruh udara dalam jangka waktu yang cukup lama. Beberapa minyak nabati yang berwarna kuning disebabkan karena adanya figment seperti corotene dan xanthophyl.

Sifat-Sifat Kimia Lemak 1.Lemak dapat dihidrolisasi dengan dipanaskan pada temperatur dan tekanan tinggi . Jika didihkan pada tekanan biasa hidrolisa berjalan labat. Hidrolisa yang umum dilakukan dengan basa kuat (NaOH/KOH),Dihasilkan gliserol dan garam yang disebut sebagai sabun. Sabun dan gliserol larut dalam air. Untuk memisahkan sabun dengan gliserol ditabahkan garam NaCL. 2.Lemak tak jenuh dapat mengaddisi hidrogen,sehingga menjadi lemak jenuh. Proses ini disebut hidrogenasikatalitik sebab diperlukan katalisator,yaitu serbuk nikel,kadang disebut juga proses pemadatan atau pengerasan lemak jenuh sebab pada proses ini lemak tak jenuh(cair) menjadi lemak jenuh(padat) 3.Bila lemak tak jenuh ditambah beberapa tetes aquabromata dan kemudian campuran ini dikocok maka warna dari aquabromata akan luntur. Dalam hal ini brom dari aquabromata diaddisi oleh ikatan rangkap yang ada pada lemak tak jenuh tersebut. Disamping mengaddisi brom,lemak tak jenuh dapat mengaddisi lod. Reaksinya identik dengan reaksi diatas hanya brom diganti dengan lod. 4.Hidrogenolisis lemak dapat diartikan sebagai pembongkaran lemak oleh pengaruh hidrogen menjadi alkohol. Untuk lemak tak jenuh mula – mula akan menjadi gliserol dan asam lemak tak jenuh kemudian sam lemak tak jenuh yang terbentuk mengalai hidrogenasi katalitik sehingga terbentuk alkohol jenuh. 5.Reaksi penyebab ketengikan ( rancidity) adalah perubahan kimia yang menimbulkan aroma/bau dan rasa tidak enak pada lemak. Ketengikan pada lemak jenuh yang asa lemak penyusunya mempunyai rantai pendek,dapat terjadi hanya karena pengaruh hidrolisa. Sedangkan ketengikan lemak tak jenuh yang asam lemak penyusunya mempunyai rantai panjang,dapat terjadi melalui dua proses yaitu proses oksidasi dan hidrolisa. Penambahan oksigen atau anti oksidan dapat mencegah terjadinya ketengikan. c31120718t.com/2013/06/sifat-sifat-lemak.html









Uji Xanthoproteat. Uji ini dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya senyawa protein karena uji xantoprotein dapat menunjukan adanya senyawa asam amino yang memiliki cincin benzene seperti fenilalanin, tirosin, dan tripofan. Langkah pengujianya adalah larutan yang diduga mengandung senyawa protein ditambahkan larutan asam nitrat pekat sehingga terbentuk endapan berwarna putih. Apabila larutan tersebut mengandung protein maka endapat putih tersebut apabila di[anaskan akan berubah menjadi warna kuning. Uji Biuret. Uji ini dapat digunakan untuk mengetahui ada atau tidaknya ikatan peptide dalam suatu senyawa sehingga uji biuret dapat dipakai untuk menunjukan adanya senyawa protein. Langkah pengujian yang dapat dilakukan adalah larutan sampel yang diduga mengandung protein ditetesi dengan larutan NaOH kemudian diberi beberapa tetes larutan CuSO4 encer. Apabila larutan berubah menjadi arna unggu maka larutan tersebut mengandung protein. Uji Millon. Uji ini dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya senyawa protein yang memiliki gugus fenol seperti tiroksin. Pereaksi millon terdiri dari larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.adanya protein dalam sempel dapat diketauhi apabila dalam sampel terdapat endapan putih dan apabila endapan putih itu dipanaskan akan menjadi warna merah. Uji Belerang. Uji ini dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya senyawa protein karena dapat menunjukan asam amino memiliki gugus belerang seperti sistin dan metionin. Langkah pengujianya adalah larutan sampel ditambahkan NaOH pekat kemudian dipanaskan. Selanjutnya ke dalam larutan ditambahkan pula larutan timbale asetat. Apabila larutan mengandung sasam amino yang memiliki gugus belerang maka warna larutan atau endapat berwarna hitam. Yaiti senyawa timbale sulfide (PbS).

organiksmak3b16.com