Catalisis Enzimatica 412n3u

Materiales Catalíticos

CATALIZADOR “Es una sustancia que incrementa la velocidad de reacción sin ser consumido en el proceso” Afectará la velocidad de reacción sin modificar la condición de equilibrio, solo acelerara la aproximación al equilibrio.

Definición según la IUPAC “Un catalizador es aquella sustancia que incrementa la velocidad de la reacción sin alterar la energía libre de Gibbs estándar de la misma; el proceso se denomina catálisis y la reacción en que está involucrado un catalizador se denomina reacción catalizada”.

https://www.uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis.pdf

Características

Selectividad Actividad Rendimiento

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Los reactivos y los catalizadores están en la misma fase.

Enzimática

Heterogén ea

Homogéne a

Tipos de catálisis

Los reactivos y los catalizadores están en diferente fase.https://www.uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis.pdf

Diagrama de enrgía libre

https://www.uam.es/docencia/reyero00/docs/catalisis.pdf

Catálisis enzimática

Enzimas • Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos pocos aminoácidos están implicados en él. LEHNINGER, NELSON, COX, Principios de Bioquímica, 2º Edición,Ed. Omega, Barcelona, 1995, p. 191.

Enzima: sustrato (azul) unido al centro activo (hondonada) con un amino ácido clave del sitio activo (rojo).

Biocatálisis • La biocatálisis es la disciplina que involucra el uso de biocatalizadores en la transformación química de la materia. • El compuesto que sufre la transformación en estas condiciones se llama sustrato. • Las enzimas utilizadas en biocatálisis pueden emplearse tanto integradas en el organismo vivo (o sea, usar células enteras o tejidos como biocatalizadores) como aisladas de los mismos con mayor o menor grado de pureza.

Condiciones de reacción • Medio acuoso, solventes orgánicos o fluidos supercríticos siempre que la temperatura de trabajo no produzca su desnaturalización. • La presencia de ácidos o bases fuertes, agentes caotrópicos y sustancias con grupos funcionales que puedan reaccionar irreversiblemente con las enzimas no son compatibles. • Las enzimas son moléculas muy complejas que se unen a sus sustratos de una manera bastante específica y catalizan una reacción química determinada. Son moléculas quirales, por lo que suele ser posible aplicar biocatalizadores en resolución de mezclas racémicas y

Energía de activación • Grafico de la diferencia de energía que necesita una reacción no catalizada (linea más gruesa) y la misma reacción con catálisis enzimática (línea fina). • (ES) Unión de la enzima y el sustrato. • (EI) Unión de la enzima con el compuesto intermedio. • (EP) la enzima con el producto. • Los asteriscos significan los estados de transición correspondientes a cada complejo ES, EI y EP.

Grafico del libro LEHNINGER, NELSON, COX, Principios de Bioquímica, 2º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 1995.

Reacción enzimática • En estas reacciones, la enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene lugar la transformación del sustrato (S)en producto (P), liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión con el sustrato.

Orden de reacción para reacciones enzimáticas. • Primer orden: descomposición del complejo enzima-sustrato (ES).  

• • Velocidad: • Número de recambio:número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones saturantes de sustrato.

Orden de reacción para reacciones enzimáticas. • Segundo orden:  

• • Velocidad: • Eficiencia catlitica o constante de especificidad: eficiencia de la enzima para convertir el sustrato en productos.

Actividad enzimática • Concentración de enzimas. • Concentración de sustrato. • disponibilidad de cofactores.

Velocidad de la reacción • Está relacionada directamente con la concentración de la enzima. • Es diferente para cada enzima. • Cuando la concentración de la enzima es constante, la velocidad aumenta hasta alcanzar un máximo (Vmax), aunque la concentración del sustrato siga aumentando. • Todas las moléculas de enzima están ocupadas por moléculas de sustrato y la velocidad no puede aumentar. ALDABE, J., HUETO, A., JUNI, J., LÓPEZ, P., Biología, Ed. Erein,1998, p. 126.

Efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción enzimática.

pH • La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. • El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la • conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de • ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica, 4º Edición, Ed.

Temperatura • El aumento en la velocidad de reacción se produce porque con temperaturas más altas, existen más moléculas de sustrato con suficiente energía para reaccionar; la disminución de la velocidad de la reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan por encima de 60 - 70°C).

La enzima mas eficiente es aquella que posee el valor an, B.I. Pletschke, W.D. Leukes; Purification and partial characterization of a thermostable e from an unidentified basidiomycete; Enzyme and Microbial Technology 34 (2004)más 635–641 alto de kcat/Km.

Reacciones catalizadas por lipasas

009). Biocatálisis aplicada a reacciones de esteroides, terpenos y dicetonas y a la síntesis de poliamidoam cultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires.

Variedad de reacciones catalizadas por lipasas

009). Biocatálisis aplicada a reacciones de esteroides, terpenos y dicetonas y a la síntesis de poliamidoamin ultad de Ciencias Exactas y Naturales Universidad de Buenos Aires.

Dendrímeros en catálisis. • 1994 Tomalia y Dvornic.

Catálisis heterogéne a

Catálisis homogénea

Los dendrímeros funcionalizados catalíticamente tienen el potencial de combinar las ventajas de la catálisis homogénea y la heterogénea. Los catalizadores dendríticos pueden presentar la actividad y selectividad de los catalizadores convencionales homogéneos, pero recuperándose fácilmente del medio de reacción. SOPORTE MOLECULARES.

Estructuras dendriméricas catalíticas

El desempeño catalítico del dendrímero (actividad, selectividad, estabilidad, reciclaje) depende de la funcionalidad dendrimérica.

Dendrímeros catalíticos con sitios activos en el core (dendrizimas) o puntos de ramificación. • Presentan sitios activos aislados por la estructura dendrimérica. • Velocidades de reacción bajas debido al aislamiento del catalizador. • Se minimizan los procesos de desactivación que se presentan en los dendrímeros catalíticos periféricos.

Dendrímeros catalíticos de core el peso molecular por sitio catalítico es alto. Los sitios periféricos

Dendrímero de carbosilanos funcionalizado en el centro por un ferroceno sustituidos con dos difenilfosfinas empleado en reacciones de alquilación alílica.

Dendrímeros catalíticos con sitios activos periféricos. • Los sitios catalíticos se localizan en la parte externa. • Presentan velocidades de reacción comparables con los sistemas homogéneos. • Ofrecen un mayor numero de sitios activos que los dendrímeros que presentan el mismo sitio activo en el centro.

Dendrímeros catalíticos con sitios activos periféricos. • Saturación de centros catalíticos en la periferia al incrementar la generación dendrimérica • Impiden el del sustrato al centro catalítico metálico. • Estructuras en forma de estrella que contienen sitios catalíticos en los dendrones terminales sin hexanuclear en forma de estrella que contiene seis complejos arenos la presencia de efectosCatalizador Fe utilizado en la reducción de nitritos y nitratos en amoniaco en agua sin estéricos importantes.perdida de velocidad de reacción respecto al catalizador monometálico. I

Metalodendrímeros Se incorpora un metal de transición incorporados en el centro, dentro de a estructura o en la periferia.

Wang D., Astruc D.;Dendritic Catalysis-Basic concepts and Recent Trends; Coordination Chemistry Reviews 257 (2013) 2317-2334.

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis. PAMAM (poliamidoaminas)

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis PPI (polipropilenimin as)

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis Polibenciléteres, tipo Fréchet.

Estructuras dendriméricas comúnmente utilizadas en catálisis.

Policarbosilanos

Dendrímeros con nanopartículas encapsuladas. Los dendrímeros presentan las siguientes ventajas para el encapsulamiento de nanopartículas: 1. Estructura y composición uniforme que ofrece un ambiente homogéneo en la síntesis de nanopartículas. 2. Estabiliza las NP por encapsulación evitando la aglutinación. 3. Los grupos terminales de los dendrones pueden controlar el al sitio catalítico del sustrato. 4. Los grupos terminales periféricos pueden determinar la solubilidad del material nanocompuesto.

Catálisis dendrimérica.

FACTORES: 1.

GENERACIONES DEL DENDRIMERO.

2.

SITIO CATALITICO.

3.

EXCESO DE SITIOS CATALITICOS PERIFERICOS.

4.

TIPO DE SUSTRATO.

5.

LIXIVIACION EN DENs.

CONCLUSIONES.

• La catálisis dendrimérica es un campo de rápido crecimiento. • Los dendrímeros son soportes moleculares de catalizadores ya conocidos en el campo de la catálisis. • Las características que presentan este tipo de moléculas como su forma, diseño, funcionalidad, tamaño ofrece ventajas nunca antes vistas

para las especies

catalíticas. • Se consideran nanoreactores cuando se sintetizan al interior nanopartículas, que posteriormente se han aplicado satisfactoriamente en catálisis, con la desventaja de presentar lixiviaciones de los nanocatalizadores después de la reacción. • La funcionalidad de los dendrímeros, especialmente el control de la solubilidad, ofrece una opción interesante en el desarrollo de aplicaciones de química verde.

Bibliografía • Reek J.N.H, et al.; Dendrimers in Catalysis, Advances in Catalysis; Vol. 49, 2006, 71151. • Wang D., Astruc D.;Dendritic CatalysisBasic concepts and Recent Trends; Coordination Chemistry Reviews 257 (2013) 2317-2334. • Gade L. H., Dendrimer Catalysis, Springer, 2006, Heidelberg .